ENZIMAS

Son moléculas que sirven para catalizar reacciones químicas. En estas reacciones, las enzimas actúan soble el sustrato, covirtiendosen en productos. Las enzimas funcionan disminuyendo la energia de activación  de las reacciones , no alteran el balance energético ni el equilibrio de la reacción, y por lo tanto la aceleran.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas como lo son los inhibidores enzimáticos. Son esenciales para todas las funciones que realiza el cuerpo dis a dia, pueden ser encontradas en el jugo gástrico que se produce en el estómago, en la saliva producida en la boca, en la sangre y en todas las células, tejidos y orgános del cuerpo humano.
Las enzimas estan compuestas, al igual que ls proteínas por una cadena de aminoácidos líneal. Tienen una "especificidad" es decir que catalizan una reacción específica e involucran un único sustrato.

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA

Las enzimas se nombran teniendo en cuenta el sustrato y la reaccion química que cataliza, todas las enzimas termian en asa. También pueden ser nombradas segun su mecanismo de accion asi:

• OXIDORREDUCTASAS: catalizan reacciones redox.
• TRANSFERRASAS: Transfieren grupos activos a otras sustancias llamadas receptoras.
• HIDROLASAS: consigen monómeros a partir de polimeros catalizando reacciones de hidrólisis.
• LIASAS: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H₂O, CO₂ y NH_3.
• ISOMERASAS: Actúan obteniendo los isómeros de determinadas moléculas, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas.
• LIGASAS: Catalizan la degradación de enlaces denominados fuertes.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Se encarga del estudio de la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, este estudio permite explicar los detalles del mecanismocatalítico, su papel en el matabolismo, la forma como se controla la actividad de la célula.

COENZIMAS

Son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Normalmente tienen baja masa molecular y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.

A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química; por ejemplo, el NAD⁺ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD⁺, que de nuevo puede actuar como coenzima.

INHIBIDORES

Son las moléculas que se unen a la enzima y reducen su actividad, son usados en la naturaleza y estan implicados en la regulación del metabolismo. Pueden ser:

REVERSIBLE: Se unen a las enzimas por medio de interacciones no covalentes

• Competitiva: El inhibidor y el sustrato no se pueden unir al mismo tiempo a la misma enzima.
• No  competitiva: La enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato.
• Mixta: El inhibidor y el sustrto se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, sin que la unión del inhibidor afecte la unión del sustrato.

IRREVERSIBLE:  Se unen a la enzima de manera covalente.

SITIOS DE INTERÉS

• http://www.worldlingo.com/ma/enwiki/es/Enzyme_inhibitor: En esta pagina se encuentra información muy valiosa sobre la inhibicion enzimatica, los tipos y las características.
• http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm: En esta página se encuentra mucha información útil acerca de las enzimas.
• http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm: Aqui se puede encontrar mucha información sobre cinética encimática, actividad enzimática y el modelo de michaelis mentel